Зачем нужно принимать пепсин, функции в организме

Пепсин фермент

Фермент стал известен благодаря хорошо известной «пепси-коле», которую Калеб Брэдхэм производил из пепсина и орехов кола. Пепсин — это фермент, расщепляющий белок, обнаруженный в желудках позвоночных. Поскольку он наиболее эффективно проявляет свое действие в очень кислой среде, точнее при значении pH 1-4, он идеально помещается в желудок человека. Расщепление белков из пищи имеет большое значение для пищеварения.

Фермент расщепляет белки на короткоцепочечные аминокислоты, чтобы метаболизм мог их лучше использовать. С одной стороны, это служит для общего производства энергии и поддержания важных функций органов; с другой стороны, расщепленные белки способствуют наращиванию мышц. Поэтому пепсин является популярной добавкой в ​​пищевые добавки для спортсменов. Кроме того, он служит дополнительным препаратом для улучшения пищеварения и облегчения проблем с желудком. Для производства пищевых добавок или промышленного использования пепсин получают из животных источников, например из желудков свиней.

Фермент стал известен благодаря хорошо известной «пепси-коле», которую Калеб Брэдхэм производил из пепсина и орехов кола

Желудок

Определение понятия

Строение

Функции и механизмы деятельности: пищеварение в желудке

В желудке пища подвергается двум видам обработки: механической и химической.

Механическая обработка пищи

Механическая обработка заключается в сокращении и расслаблении (т.е. моторике) желудочных мышц, в результате чего пища разминается, перемешивается и продвигается в кишечник.

Различают три типа сокращений мышц желудка:

1) тонические – длительные стойкие сокращения мышц, обеспечивающие тонус желудка при заполнении его пищей;

2) перистальтические – волнообразные сокращения мышц, распространяющиеся от пищевода к кишечнику (возникают «перехваты» желудка);

3) антиперистальтические – перистальтика в обратном направлении, вызывает защитный рефлекторный акт – рвоту.

Моторика желудка способствует перемешиванию пищи и равномерному пропитыванию её желудочным соком.

Химическая обработка пищи

Химическая обработка пищи обеспечивается действием желудочного сока.

Желудочный сок – это секрет желёз, расположенных в секреторном эпителии слизистой оболочки желудка.

Секреторный эпителий желудка представлен тремя видами железистых клеток:

1) главные – вырабатывают ферменты;

2) обкладочные – вырабатывают соляную кислоту (HCl);

3) добавочные – вырабатывают слизь.

В зависимости от места расположения желёз их подразделяют на:

1) кардиальные (содержат в основном добавочные клетки);

2) донные (содержат все три типа клеток);

3) пилорические (содержат главные и добавочные клетки).

Фазы желудочной секреции

1. Мозговая фаза начинается до поступления пищи в желудок, в момент приёма пищи. Вид, запах, вкус пищи усиливают секрецию желудочного сока. Нервные импульсы, вызывающие мозговую фазу, происходят из коры больших полушарий и центров голода в гипоталамусе и миндалине. Они передаются через моторные ядра блуждающего нерва и затем через его волокна к желудку. Секреция желудочного сока в этой фазе составляет до 20% секреции, связанной с приёмом пищи. 2. Желудочная фаза начинается с поступления пищи в желудок. Поступившая пища вызывает ваго-вагальные рефлексы, местные рефлексы энтеральной нервной системы, выделение гастрина. Гастрин в течение нескольких часов, пока пища пребывает в желудке, стимулирует секрецию желудочного сока. Количество сока, выделяющегося в желудочной фазе, составляет 70% от общей секреции желудочного сока (1500 мл). 3. Кишечная фаза связана с поступлением пищи в двенадцатиперстную кишку, что вызывает небольшой подъём секреции желудочного сока (10%) за счёт выделения гормона энтерооксинтина из слизистой оболочки кишки под влиянием растяжения и действия химических стимулов.

Состав и свойства желудочного сока

Желудочный сок – бесцветная прозрачная жидкость кислой реакции (рН 0,8-1), содержащая ферменты.

Состав желудочного сока: вода (98%), сухие вещества (2%): органические вещества (ферменты, молочная, фосфорная кислота, АТФ) и неорганические вещества (соляная кислота, хлористые соли, калий, натрий, кальций, сульфаты, карбонаты и др.).

Ферменты желудочного сока:

1) протеолитические — расщепляют белки;

2) липолитические — расщепляют жиры;

3) амилолитические — расщепляют углеводы, но они в желудке не вырабатываются, а поступают в него вместе со слюной.

Протеолитические ферменты:

Пепсин – активен только в кислой среде. Он выделяется из желёз в неактивной форме (пепсиноген) и под действием соляной кислоты превращается в активную форму (пепсин). Пепсин расщепляет белки до пептонов, иногда до дипептидов и до свободных аминокислот. Пепсин действует не на все виды белков, а только на переваримые белки мяса, крови (фибрин). Яичный белок и коллаген перевариваются хуже. Совсем не перевариваются белки волос и шерсти (кератины). Пепсин обеспечивает дезагрегацию белков, предшествующую их гидролизу и облегчающую его. Протеолитическая активность пепсина наблюдается при рН < 6, достигая максимума при pH = 1,5 — 2,0. При этом один грамм пепсина за два часа может расщеплять ~50 кг яичного альбумина, створаживать ~100000 л молока, растворять ~2000 л желатины.

Основные пепсины желудочного сока (1) пепсин А — группа ферментов, гидролизирующих белки при рН=1,5-2,0. Часть пепсина (около 1%) переходит в кровеносное русло, откуда вследствие небольшого размера молекулы фермента проходит через клубочковый фильтр и выделяется с мочой (уропепсин). Определение содержания уропепсина в моче используется в лабораторной практике для характеристики протеолитической актив­ности желудочного сока; (2) пепсин С, гастриксин, желудочный катепсин — оптимум рН для ферментов этой группы является 3,2-3,5. Соотношение между пепсином А и гастриксином в желудочном соке человека от 1:1 до 1:5; (3) пепсин В, парапепсин, желатиназа — разжижает желатину, расщепляет белки соединительной ткани. При рН—5,6 и выше дей­ ствие фермента угнетается; (4) пепсин Д, реннин, химозин — расщепляют казеин молока в присутствии ионов Са++, с образованием параказеина и сывороточ­ ного белка. Содержание пепсинов и гастриксина в слизистой различных от­делов желудка неодинаково: пепсины отсутствуют в антральном от­деле желудка, гастриксин же присутствует во всех отделах желудка. Источник: https://doctor-v.ru/med/enzymes-gastric-juice/

Химозин (сычужный фермент) – запускает процесс переваривания белка молока. Вырабатывается в детском возрасте в период молочного вскармливания. Под его действием казеиноген молока превращается в казеин и образуется молочный ком. Химозин створаживает молоко, но для этого необходимы ионы кальция.

Пепсин или в чистом виде, или в составе сычужной закваски применяется для свёртывания молока при приготовления сыров. Сычужный фермент состоит из двух основных компонентов — химозина и пепсина. Под свёртыванием молока понимаются процессы коагуляции основного его белка — казеина, и образования молочного геля. Строение казеина таково, что за ферментативное свёртывание «ответственна» только одна пептидная связь в белковой молекуле. Разрыв белковой молекулы по этой ключевой связи и приводит к свертыванию молока. Химозин является тем ферментом, который по своей природе обеспечивает разрыв данной связи, при этом мало затрагивая другие. Пепсин затрагивает более широкий спектр пептидных связей в казеине. Химозин, не являясь сильным протеолитом, разрывает незначительное число пептидных связей казеина и выполняет подготовительную работу для деятельности протеаз молочнокислой микрофлоры. Под действием химозина и пепсина расщепление полипептидных цепей казеина идет по пептидной связи между 105—106 аминокислотами (фенилаланин-метионин) с отщеплением в сыворотку участка со 106 по 169 аминокислоту — гидрофильного гликомакропептида, при этом максимальное количе­ство белка остается в сгустке. Для приготовления многих элитных видов сыров применяют сычужный фермент, содержащий 90-95% химозина и 5-10% пепсина.

Желатиназа (пепсин В) – расщепляет белки соединительной ткани – коллаген, эластин и др.

Липолитические ферменты:

Желудочная липаза – расщепляет нейтральные жиры на глицерин и жирные кислоты. Действует в основном на эмульгированные жиры (растительные, молочные). Таким образом, жиры, входящие в состав молока или майонеза, начинают расщепляться уже в желудке. Но активность этого фермента низкая и процесс расщепления идёт медленно.

Функции соляной кислоты желудочного сока:

— создает необходимую рН для активации фермента пепсиногена, т.е. для его превращения в пепсин;

— действует бактерицидно, дезинфицирует пищу. При недостаточном содержании соляной кислоты в желудочном соке и избыточном потреблении белка, в желудке возникают гнилостные процессы.

— участвует в регуляции моторной деятельности желудка и кишечника. При пониженной кислотности желудочного сока возникает атония и гипотония ЖКТ (желудочно-кишечного тракта).

Значение слизи, вырабатываемой добавочными клетками желудка:

— защищает слизистую желудка от механических и химических (самопереваривание) повреждений.

Механизм отделения желудочного сока

Желудочный сок выделяется постоянно, но его количество и состав непостоянны. Например, натощак желудочный сок имеет щелочную реакцию и содержит много слизи.

Отделение желудочного сока идёт в две фазы:

1) рефлекторная;

2) нейрогуморальная.

Рефлекторная фаза — возникает при действии условных раздражителей (вид, запах пищи, разговоры и мысли о ней, звон посуды и т.д.) и безусловных (сам акт приема пищи, жевание, глотание, вкус и др.). Эта фаза начинается спустя 5-6 минут с начала действия раздражителя и длится 1-2 часа. Секрет, вырабатываемый желудком в рефлекторную фазу, И.П. Павлов назвал «аппетитным» («запальным») соком. Он обладает наибольшей переваривающей способностью, очень богат ферментами.

Нейрогуморальная фаза – начинается с момента поступления пищи в желудок. Поступившая порция корма пропитывается желудочным соком, выработанным в рефлекторную фазу. При этом образуются промежуточные продукты обмена (экстрактивные вещества), которые всасываются стенкой желудка и являются стимулятором для выработки новой порции желудочного сока. Желудочный сок будет вырабатываться, пока пища будет находиться в желудке. Этот сок обладает меньшей переваривающей способностью и содержит меньше ферментов и больше соляной кислоты. Эта фаза начинается через 30 минут после попадания пищи в желудок и длится до 10 часов.

Эвакуация (перемещение) содержимого желудка в кишечник (в двенадцатиперстную кишку) происходит периодически, благодаря открытию и закрытию пилорического сфинктера (привратника). В желудке рН кислая, а в кишечнике – щелочная. При попадании порции кислого содержимого желудка в кишечник рН в нём смещается в кислую сторону. При кислой рН в кишечнике пилорус-привратник закрыт. Поступившая в кишечник порция частично переваренной пищи пропитывается кишечным и поджелудочным соками, имеющими щелочную реакцию. При этом рН в кишечнике вновь становится щелочной. Разница рН по обе стороны пилоруса будет сигналом для раскрытия сфинктера. И тогда новая порция пищи сможет переместиться из желудка в двенадцатиперстную кишку.

Источники: https://biofile.ru/bio/18876.html

Пепсин фермент функции

Пепсин — это фермент, расщепляющий белки в желудке с пищей. Таким образом, он играет важную роль в пищеварении. Пепсин увеличивает доступность аминокислот. Для этого требуется кислая среда. Поскольку фермент формируется сам по себе, он требуется только в случае его дефицита. Однако из-за его пищеварительных свойств пепсин часто используется в пищевых добавках.

Пепсин — важный пищеварительный фермент. Это позволяет организму заменять бактерии, которые в конечном итоге могут развиться в опухоли, новой здоровой клеточной тканью. В то же время пепсин способствует агломерации клеток и, таким образом, ускоряет заживление ран. Хотя он способствует кровотоку, фермент снижает риск сосудистых отложений и воспалений.

Общие сведения[править | править код]

Пепсин — глобулярный белок с молекулярной массой около 34500. Молекула пепсина — полипептидная цепь, которая состоит из 340 аминокислот, содержит 3 дисульфидные связи (—S—S—) и фосфорную кислоту. Пепсин — эндопептидаза, то есть фермент, который расщепляет центральные пептидные связи в молекулах белков и пептидов (кроме кератинов и других склеропротеинов) с образованием более простых пептидов и свободных аминокислот. С наибольшей скоростью пепсин гидролизует пептидные связи, образованные ароматическими аминокислотами — тирозином и фенилаланином, однако, в отличие от других протеолитических ферментов — трипсина и химотрипсина, — строгой специфичностью не обладает.

Пепсин используют в лабораториях для изучения первичной структуры белков, в сыроварении и при лечении некоторых заболеваний желудочно-кишечного тракта.

Естественным ингибитором пепсина является пепстатин.

Где используется пепсин

Виды добавок

До появления химического варианта фермент для сыра использовался в виде высушенного куска желудка домашних животных, чаще теленка. Натуральный продукт получается именно таким образом. Однако, делая по одному рецепту, несколько человек получают совсем разные вкусы продукта. Можно с искусственным вариантом добавки приготовить приятное молочное изделие.

По происхождению выделяется натуральный фермент, взятый из внутренностей домашних животных. Бывает растительной природы, обладающий низкой себестоимостью при его простой добыче. Домашний молочный продукт может быть приготовлен с несколькими разновидностями добавок. Пепсин для сыра производится в следующих формах:

• Вариант продажи вещества в аптеках.
• Ацидин — лекарственное средство для лечения гастрита, диспепсии.
• Часть желудка домашних животных: теленка, ягнёнка, курицы.
• Химический продукт — химозин.
• Производство добавки из растений.

Добавки для сыра отличаются стоимостью, длительностью растворения и небольшими вкусовыми различиями. Для первых домашних экспериментов подойдет самый доступный вариант, купленный у фармацевтов. Без фермента настоящий твердый продукт не получится, в лучшем случае удастся приготовить брынзу.

Развитие и симптомы недостаточности пепсина

С другой стороны, избыток пепсина часто вызывает изжогу При дефиците пепсина организму не хватает ценных питательных веществ из-за важного переваривания белков. Белки из пищи проходят через пищеварительный тракт, при этом организм не извлекает из них энергию. Это проявляется в значительных проблемах с пищеварением. Дефицит пепсина часто вызван ограничением активности желез. Кроме того, травмы в результате несчастных случаев или внутренние повреждения вызывают отсутствие образования пепсина. Факторами риска также считаются следующие заболевания:

• неврастения
• Заболевания головного мозга или позвоночника
• Воспаление
• Длительная лихорадка
• диабет
• Болезни сердца
• Язва желудка

Изопепсины[править | править код]

Всего известно до 12 изоформ пепсина (Коротько Г. Ф.

, 2006), которые различаются молекулярным весом, электрофоретической подвижностью, оптимумами рН протеолитической активности, при разном рН с неодинаковой скоростью гидролизуют разные белки, условиями инактивации.

Собственно пепсином называется пепсин, имеющий шифр КФ 3.4.23.1.

По У. Г. Тейлору (Коротько Г. Ф.

, 2007), в желудочном соке человека 7 изопепсинов, 5 из них с чётко различающимися свойствами:

• Пепсин 1 (собственно пепсин) — максимум активности при рН = 1,9. При рН = 6 быстро инактивируется.
• Пепсин 2 — максимум активности при рН = 2,1.
• Пепсин 3 — максимум активности при рН = 2,4 — 2,8.
• Пепсин 5 («гастриксин») — максимум активности при рН = 2,8 — 3,4.
• Пепсин 7 — максимум активности при рН = 3,3 — 3,9.

Существует иная терминология: «пепсин-А» (собственно пепсин); «пепсин-B» (шифр КФ 3.4.23.2) имеет синонимы: «желатиназа» (gelatinase), «парапепсин I» (parapepsin I); «пепсин-C» (шифр КФ 3.4.23.3), синонимы: «гастриксин» (gastricsin), «парапепсин II» (parapepsin II).

Лечение и профилактика дефицита пепсина

Чтобы противодействовать дефициту пепсина, врачи назначают фермент в виде добавок в форме капсул или таблеток.

• Пепсин выпускается в виде порошка, который должен храниться в закрытых банках, в темном месте, при температуре от +2 до +15oС. Порошок имеет желтоватый или белый цвет, кисло-сладкий на вкус, хорошо растворяется в воде и в этиловом спирте (20%). В аптеке из порошка готовится раствор пепсина и соляной кислоты в воде.
• Пепсин К (пепсин куриный) – таблетки по 0,1 г; в таблетке содержится 0,04 г пепсина; в упаковке 25 или 50 таблеток.
• Ацидин-пепсин (комбинированный препарат, состоящий из 1 части пепсина и 4 частей бетаина гидрохлорида) выпускается в виде таблеток по 0,25 или 0,5 г по 50 штук в упаковке.
• Мазь с пепсином не выпускается фармацевтическими фабриками, но готовится в аптеках по рецепту (5-10% мазь: пепсин с соляной кислотой на вазелиновой или ланолиновой основе).

Другие области применения

Фермент пепсин добавляют в закваску. Также его применяют в сыроделии. Сычужный фермент пепсин в паре с химозином образуют тот самый фермент, используемый для сворачивания молока.

Процессом сворачивания молока называют его белковую коагуляцию, а именно казеина, с образованием геля на молочной основе. Казеин имеет специфическую струкуру, и лишь одна пептидная связь отвечает за ферментативный тип свертывания самого белка. Комплекс пепсина с химозином собственно и отвечает за разрыв той самой связи и приводит к сворачиванию молока.

Последние исследования и выводы

Пепсины также могут реактивироваться в нейтральной среде.

Долгое время считалось, что пепсин действует только на желудок. Однако теперь исследователи обнаружили, что фермент все еще активен на 10% даже при значении pH 6. Соответственно, пепсины могут встречаться и в других частях тела. Хотя они на время прекращают свою деятельность в щелочной среде, возобновление поступления кислоты может восстановить их эффективность. Это может привести к таким жалобам, как тихий рефлюкс.

Пути всасывания аминокислот в кишечнике

Перенос аминокислот через мембраны клеток, как в кишечнике, так и в других тканях, осуществляется при помощи двух механизмов: вторичный активный транспорт и глутатионовая транспортная система.

Транспорт с использованием градиента концентрации натрия – вторичный активный транспорт.

В настоящее время выделяют 5 транспортных систем:

* для крупных нейтральных, в том числе алифатических и ароматических аминокислот,

* для малых нейтральных – аланина, серина, треонина,

* для основных аминокислот – аргинина и лизина, а также для кислых аминокислот – аспартата и глутамата,

* для малых аминокислот – глицина, пролина и оксипролина.

Вторичный активный транспорт основан на использовании низкой концентрации натрия внутри клеток, создаваемой Na+,K+-АТФазой. Специфический белок-транспортер связывает на апикальной поверхности энтероцитов аминокислоту и ион натрия. Используя движение натрия по градиенту концентрации, белок переносит аминокислоту в цитозоль.

Переносчиком некоторых аминокислот (обычно нейтральных) является трипептид глутатион (глутамилцистеилглицин). При взаимодействии глутатиона с амино-кислотой на внешней стороне клеточной мембраны при участии глутамилтрансферазы глутамильный остаток связывает аминокислоту и происходит ее перемещение внутрь клетки. Глутатион при этом распадается на составляющие. После отделения аминокислоты происходит ресинтез глутатиона.

Тканевой распад белков. Роль шаперонов и убиквинта в этом процессе.

Аминокислоты, образующиеся в результате переваривания белков в ЖКТ, поступают в кровь и доставляются в печень, где часть аминокислот используется для синтеза белков крови, а другая часть разносится кровью к разным тканям, органам и клеткам. Второй источник свободных аминокислот эндогенный гидролиз белков. Процесс обновления аминокислот в молекулах тканевых белков происходит с большой скоростью (белки крови — 18-45 суток). Распад тканевых белков осуществляется при участии активной системы протеолитических ферментов, объединенных под названием тканевых протеиназ или катепсинов. Но они не могут действовать в полную силу в организме животного, т.к. для этого необходима кислотная среда 4-5, а такая концентрация ионов Н, которая возникает в тканях после смерти или в очаге воспаления, что сопровождается самоперевариванием ткани. Но, тем не менее, активность протеиназ при рН 7,2-7,8 вполне обеспечивает постоянное самообновление белков.

В тканях различают протеиназы 1,2,3 и 4, которые по механизму действия близко стоят к соответствующим ферментам ЖКТ: 1-пепсин, 2-трипсин, 3-карбоксипептидаза, 4-аминопептидаза. Эти ферменты обеспечивают постоянный гидролиз белков и способствуют формированию фонда свободных аминокислот клеток, межклеточной жидкости и крови.

Шапероны

Шапероны – универсальные консервативные белки, которые связывают другие белки и стабилизируют их конформацию. Они могут исправлять недостатки белков как после их синтеза, так и в процессе синтеза на рибосомах, включатся в мультимерные комплексы или переходить через различные клеточные мембраны. Шапероны предотвращают агрегацию белка перед завершением свертывания и предотвращают образование нефункционирующих или непродуктивных конформаций во время этого процесса.

Убиквитин